organizacion de los seres vivos

integrantes:

julissa figueroa perez

diana carbajal ponce

ricardo rdz montaño

COLACH DE ACIDOS NUCLEICOS

acidos nucleicos

Ácido nucleico

Representación 3D del ADN.
Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de largo).
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Friedrich Miescher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.

Tipos de ácidos nucleicos

Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que se diferencian:
por el glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN;
por las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN;
en los organismos eucariotas, la estructura del ADN es de doble cadena, mientras que la estructura del ARN es monocatenaria, aunque puede presentarse en forma extendida, como el ARNm, o en forma plegada, como el ARNt y el ARNr, y
en la masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.

Ácidos nucleicos artificiales

Existen, aparte de los naturales, algunos ácidos nucleicos no presentes en la naturaleza, sintetizados en el laboratorio.

Ácido nucleico peptídico, donde el esqueleto de fosfato-(desoxi)ribosa ha sido sustituido por 2-(N-aminoetil)glicina, unida por un enlace peptídico clásico. Las bases púricas y pirimidínicas se unen al esqueleto por el carbono carbonílico. Al carecer de un esqueleto cargado (el ión fosfato lleva una carga negativa a pH fisiológico en el ADN/ARN), se une con más fuerza a una cadena complementaria de ADN monocatenario, al no existir repulsión electrostática. La fuerza de interacción crece cuando se forma un ANP bicatenario. Este ácido nucleico, al no ser reconocido por algunos enzimas debido a su diferente estructura, resiste la acción de nucleasas y proteasas.
Morfolino y ácido nucleico bloqueado (LNA, en inglés). El morfolino es un derivado de un ácido nucleico natural, con la diferencia de que usa un anillo de morfolina en vez del azúcar, conservando el enlace fosfodiéster y la base nitrogenada de los ácidos nucleicos naturales. Se usan con fines de investigación, generalmente en forma de oligómeros de 25 nucleótidos. Se usan para hacer genética inversa, ya que son capaces de unirse complementariamente a pre-ARNm, con lo que se evita su posterior recorte y procesamiento. También tienen un uso farmacéutico, y pueden actuar contra bacterias y virus o para tratar enfermedades genéticas al impedir la traducción de un determinado ARNm.

Ácido nucleico glicólico. Es un ácido nucleico artificial donde se sustituye la ribosa por glicerol, conservando la base y el enlace fosfodiéster. No existe en la naturaleza. Puede unirse complementariamente al ADN y al ARN, y sorprendentemente, lo hace de forma más estable. Es la forma químicamente más simple de un ácido nucleico y se especula con que haya sido el precursor ancestral de los actuales ácidos nucleicos.

Ácido nucleico treósico. Se diferencia de los ácidos nucleicos naturales en el azúcar del esqueleto, que en este caso es una treosa. Se han sintetizado cadenas híbridas ATN-ADN usando ADN polimerasas. Se une complementariamente al ARN, y podría haber sido su precursor.

colach de aminoacidos

aminoacidos

Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a continuación son las más comunes.
Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg)
Metionina (Met)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.
Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).

Propiedades

Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.
Reacciones de los aminoácidos
En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido.
la descarboxilación
la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminoácidos están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos.